Vinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.x

Основу структурной организации живого составляют макромолекулы, прежде всего важнейшие биополимеры – белки и нуклеиновые кислоты. В макромолекулах происходят сложные процессы трансформации Е, включающие миграцию Е электронного возбуждения и транспорт электронов.

В основе функционирования макромолекул лежит электронно-конформационные взаимодействия, которые проявляются в самых различных процессах, где участвуют биологически активные макромолекулярные комплексы. Тепловые движения атомов, входящие в полипептидную цепь, их повороты и вращения вокруг связей приводят к созданию большого количества внутренних степеней свободы. Это приводит к свертыванию цепи и образованию клубков макромолекул – макроскопические системы, в которых проявляются статический характер параметров (размеры, формы, степень свертывания).

Как физический объект их своеобразие проявляются в сочетании как статических, так и механических особенностей поведения макромолекул. С одной стороны, большое число взаимодействий атомов создают большое количество степеней свободы и возможны создания различных конформаций, с другой стороны наличие химической связи между атомами ограничено -возможно образование конформеров.

Взаимодействия атомов химической ковалентной связи определяет:

  • цепное строение биополимеров.
  • соединение друг с другом мономеров.

Клетки и их органоиды – гетерогенные системы. Их существование и функции определяются межмолекулярными взаимодействиями нековалентного характера (взаимодействуют слабо, потому что сильные взаимодействия создали бы устойчивые жёсткие структуры, лишенные молекулярной подвижности, а молекулярная подвижность необходима для выполнения различных задач (регуляция химических реакций, трансформация Е).

Слабое взаимодействие в биологических системах:

  1. Вандервальсовы силы,
  2. Ионные связи,
  3. Водородные связи,
  4. Гидрофобные взаимодействия.

Первичная структура – линейная. Важную роль в конформации полипептидов играют вандервальсовые силы, гидрофобные взаимодействия, водородные связи.

Вторичная структура. Пептидная цепь в белках имеет спиральную конфигурацию (-спираль). Каждый атом H2 имеет избыточный «+» заряд, притягивающийся к «-» заряженному атому О2 в следующем витке спирали. Внутри образуются пептидные связи, а боковые радикалы аминокислот обращены наружу и могут взаимодействовать с молекулами окружающей среды. Спиральная конфигурация – вторичная.

Структура полипептидной цепи спирализована неполностью. Причиной нарушения спирали являются:

  1. Образование дисульфидных связей, которые могут соединить несколько спиралей между собой. В местах образования их ослабляется Н-связь и нарушается спирализация.
  2. Наличие радикалов некоторых аминокислот, которые не укладываются в спираль и образуют отдельные складки, скрещивания водородных связей.

Такие параллельно расположенные участки - структура, - конфигурация представляет собой складчатую структуру, которая включает параллельные цепи, связанные водородной связью. Исследования показали, если в полипептидной цепи есть остатки Глу, Ала, Лей- образуются ά – спираль, а если Мет, Вал, Изолей, то – вторичная структура. В зависимости от характера вторичной структуры белки делятся на три группы:

1.Белки с преобладанием - структуры (гемоглобин, миоглобин).

2.Белки, упакованы по типу - структуры.

3.Смешанная вторичная структура.

Третичная структура – строго упорядоченная в пространстве укладка спирали и несколько участков цепи. Каждый белок имеет свою конфигурацию. Это связано с тем, что свободные карбоксильные, гидроксильные, аминные и другие группы боковых радикалов, взаимодействующих между собой с образованием амидных сложных эфирных связей. Водородные связи соединяют остатки двух соседних цепей и образуются дисульфидные мостики. Это делает структуру полужесткой.

Четвертичная структура. Объединение двух и более субъединиц. Третичная структура приводит к созданию сложной активной белковой молекулы. Гемоглобин: 4 глобулы. В случае глобулы полипептидная цепь свернутая в клубок – третичная. Наличие нескольких сшивок S-S накладывает ограничение на конформацию. Глобула формирует слабые взаимодействия (гидрофобные→ взаимодействия цепных молекул друг с другом). Собранные в пачки рассматриваются и образуются фибриллярные структуры, которые функционируют вне раствора и формируют надмолекулярные белковые структуры, которые состоят из большего количества макромолекул с не валентными взаимодействиями- это клеточные мембраны, хромосомы, глобулы, нити в молекулах.

Нуклеиновые кислоты. Уотсон Крик – структура ДНК, которая представляет собой правовинтовую спираль, из двух полинуклеиновых цепей, при этом одна цепь обвита вокруг другой. Таким образом, пары гетероциклических оснований находятся внутри. Обе цепи соединены между собой Н-связями, которые возникают между гетероциклическими основаниями.

© 2015-2019 vseobiology.ru | При использовании материалов сайта - прямая ссылка на vseobiology.ru обязательна.

Электронный адрес для связи artemchichkov@gmail.com

^ Наверх