Основу структурной организации живого составляют макромолекулы, прежде всего важнейшие биополимеры – белки и нуклеиновые кислоты. В макромолекулах происходят сложные процессы трансформации Е, включающие миграцию Е электронного возбуждения и транспорт электронов.
В основе функционирования макромолекул лежит электронно-конформационные взаимодействия, которые проявляются в самых различных процессах, где участвуют биологически активные макромолекулярные комплексы. Тепловые движения атомов, входящие в полипептидную цепь, их повороты и вращения вокруг связей приводят к созданию большого количества внутренних степеней свободы. Это приводит к свертыванию цепи и образованию клубков макромолекул – макроскопические системы, в которых проявляются статический характер параметров (размеры, формы, степень свертывания).
Как физический объект их своеобразие проявляются в сочетании как статических, так и механических особенностей поведения макромолекул. С одной стороны, большое число взаимодействий атомов создают большое количество степеней свободы и возможны создания различных конформаций, с другой стороны наличие химической связи между атомами ограничено -возможно образование конформеров.
Взаимодействия атомов химической ковалентной связи определяет:
- цепное строение биополимеров.
- соединение друг с другом мономеров.
Клетки и их органоиды – гетерогенные системы. Их существование и функции определяются межмолекулярными взаимодействиями нековалентного характера (взаимодействуют слабо, потому что сильные взаимодействия создали бы устойчивые жёсткие структуры, лишенные молекулярной подвижности, а молекулярная подвижность необходима для выполнения различных задач (регуляция химических реакций, трансформация Е).
Слабое взаимодействие в биологических системах:
- Вандервальсовы силы,
- Ионные связи,
- Водородные связи,
- Гидрофобные взаимодействия.
Первичная структура – линейная. Важную роль в конформации полипептидов играют вандервальсовые силы, гидрофобные взаимодействия, водородные связи.
Вторичная структура. Пептидная цепь в белках имеет спиральную конфигурацию (-спираль). Каждый атом H2 имеет избыточный «+» заряд, притягивающийся к «-» заряженному атому О2 в следующем витке спирали. Внутри образуются пептидные связи, а боковые радикалы аминокислот обращены наружу и могут взаимодействовать с молекулами окружающей среды. Спиральная конфигурация – вторичная.
Структура полипептидной цепи спирализована неполностью. Причиной нарушения спирали являются:
- Образование дисульфидных связей, которые могут соединить несколько спиралей между собой. В местах образования их ослабляется Н-связь и нарушается спирализация.
- Наличие радикалов некоторых аминокислот, которые не укладываются в спираль и образуют отдельные складки, скрещивания водородных связей.
Такие параллельно расположенные участки - структура, - конфигурация представляет собой складчатую структуру, которая включает параллельные цепи, связанные водородной связью. Исследования показали, если в полипептидной цепи есть остатки Глу, Ала, Лей- образуются ά – спираль, а если Мет, Вал, Изолей, то – вторичная структура. В зависимости от характера вторичной структуры белки делятся на три группы:
1.Белки с преобладанием - структуры (гемоглобин, миоглобин).
2.Белки, упакованы по типу - структуры.
3.Смешанная вторичная структура.
Третичная структура – строго упорядоченная в пространстве укладка спирали и несколько участков цепи. Каждый белок имеет свою конфигурацию. Это связано с тем, что свободные карбоксильные, гидроксильные, аминные и другие группы боковых радикалов, взаимодействующих между собой с образованием амидных сложных эфирных связей. Водородные связи соединяют остатки двух соседних цепей и образуются дисульфидные мостики. Это делает структуру полужесткой.
Четвертичная структура. Объединение двух и более субъединиц. Третичная структура приводит к созданию сложной активной белковой молекулы. Гемоглобин: 4 глобулы. В случае глобулы полипептидная цепь свернутая в клубок – третичная. Наличие нескольких сшивок S-S накладывает ограничение на конформацию. Глобула формирует слабые взаимодействия (гидрофобные→ взаимодействия цепных молекул друг с другом). Собранные в пачки рассматриваются и образуются фибриллярные структуры, которые функционируют вне раствора и формируют надмолекулярные белковые структуры, которые состоят из большего количества макромолекул с не валентными взаимодействиями- это клеточные мембраны, хромосомы, глобулы, нити в молекулах.
Нуклеиновые кислоты. Уотсон Крик – структура ДНК, которая представляет собой правовинтовую спираль, из двух полинуклеиновых цепей, при этом одна цепь обвита вокруг другой. Таким образом, пары гетероциклических оснований находятся внутри. Обе цепи соединены между собой Н-связями, которые возникают между гетероциклическими основаниями.