Белки (полипептиды, протеины) – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Название «протеины» (от греч. «protos» – первый, важнейший) более точно отражает первостепенное биологическое значение этого класса веществ.

Белки (протеины) составляют основу структуры и функции живых организмов. В природе встречается более 1010–1012 различных белков, обеспечивающих существование 106 видов живых организмов различной сложности организации начиная от вирусов и кончая человеком.

Все природные белки состоят из небольшого числа сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами – a-аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи.

Наиболее богаты белковыми веществами ткани и органы животных. Источником белка являются также микроорганизмы и растения. В мышцах, легких, селезенке, почках на долю белков приходится более 70–80% от сухой массы, а во всем теле животного – 45% от сухой массы.

Элементный состав белков в пересчете на сухое вещество представлен 50–54% углерода, 21–23% кислорода, 6,5–7,3% водорода, 15–17% азота и до 0,5% серы. В составе некоторых белков присутствуют в небольших количествах фосфор, железо, марганец, магний, йод и др.

Таким образом, помимо углерода, кислорода и водорода, входящих в состав почти всех органических полимерных молекул, обязательным компонентом белков является азот, в связи с чем белки принято обозначать как азотсодержащие органические вещества.

Изучение пространственной структуры белков показало наличие четырех уровней ее организации, условно названных: первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурой.

Физико-химические свойства белков. Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот).

Заряд белков. Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду.

Основной вклад в формирование кислотно-основных свойств вносят заряженные радикалы аминокислотных остатков, расположенные на поверхности глобулы. Основные свойства связаны с такими аминокислотами как лизин, аргинин, гистидин; кислые – аспарагиновой и глутаминовой кислотами.

Растворимость белков. Белки обладают ярко выраженными гидрофильными свойствами. Растворимость белков зависит от рН, а также от ионной силы раствора.

Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан ряд характерных свойств, а, в частности, явление светорассеяния (эффект Тендаля). Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей. Вместе с тем белки не являются истинными коллоидами, так как они способны образовывать молекулярные растворы.

Молекулярная масса белков. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в состав которых входят сотни и тысячи аминокислотных остатков, объединенных в макромолекулярную структуру. Молекулярная масса белков колеблется от 6000 до 1000000 и выше.

Молекулярная масса сложных белков определяется кроме белковой части и составом небелкового компонента, а для олигомерных белков – молекулярной массой белковых субъединиц (протомеров) и их количеством в составе комплекса.

Форма белковых молекул. Белки по их форме разделяют на:

  • глобулярные (шарообразные),
  • фибриллярные (нитевидные).

Форма молекул глобулярных белков динамична и под влиянием рН, температуры или ионной силы раствора может меняться. Глобулярные белки (например, гемоглобин, альбумины и глобулины) являются асимметричными в указанных измерениях.

Под первичной структурой белка подразумевают порядок или последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Если в состав белка входит несколько полипептидных цепей, объединенных в одну белковую молекулу посредством дисульфидных связей и нековалентных взаимодействий, или если одна полипептидная цепь содержит внутренние дисульфидные связи, то задача определения первичной структуры несколько осложняется, так как необходимо предварительное разъединение этих цепей и связей.

Расшифрованы первичные структуры миоглобина человека (153 аминокислотных остатка), α-цепи (141) и β-цепи (146) гемоглобина человека, цитохрома С из сердечной мышцы человека (104), лизоцима молока человека (130), химотрипсиногена быка (245), рибонуклеазы (124) и многих других белков, в том числе ферментов и токсинов.

© 2015-2019 vseobiology.ru | При использовании материалов сайта - прямая ссылка на vseobiology.ru обязательна.

^ Наверх