Если мой сайт помог вам в подготовке к экзаменам вы можете отправить ссылку своим друзьям биологам.  Это сделает ресурс лучше!

Vinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.x

Белки (полипептиды, протеины) – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Название «протеины» (от греч. «protos» – первый, важнейший) более точно отражает первостепенное биологическое значение этого класса веществ.

Белки (протеины) составляют основу структуры и функции живых организмов. В природе встречается более 1010–1012 различных белков, обеспечивающих существование 106 видов живых организмов различной сложности организации начиная от вирусов и кончая человеком.

Все природные белки состоят из небольшого числа сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами – a-аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи.

Наиболее богаты белковыми веществами ткани и органы животных. Источником белка являются также микроорганизмы и растения. В мышцах, легких, селезенке, почках на долю белков приходится более 70–80% от сухой массы, а во всем теле животного – 45% от сухой массы.

Элементный состав белков в пересчете на сухое вещество представлен 50–54% углерода, 21–23% кислорода, 6,5–7,3% водорода, 15–17% азота и до 0,5% серы. В составе некоторых белков присутствуют в небольших количествах фосфор, железо, марганец, магний, йод и др.

Таким образом, помимо углерода, кислорода и водорода, входящих в состав почти всех органических полимерных молекул, обязательным компонентом белков является азот, в связи с чем белки принято обозначать как азотсодержащие органические вещества.

Изучение пространственной структуры белков показало наличие четырех уровней ее организации, условно названных: первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурой.

Физико-химические свойства белков. Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот).

Заряд белков. Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду.

Основной вклад в формирование кислотно-основных свойств вносят заряженные радикалы аминокислотных остатков, расположенные на поверхности глобулы. Основные свойства связаны с такими аминокислотами как лизин, аргинин, гистидин; кислые – аспарагиновой и глутаминовой кислотами.

Растворимость белков. Белки обладают ярко выраженными гидрофильными свойствами. Растворимость белков зависит от рН, а также от ионной силы раствора.

Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан ряд характерных свойств, а, в частности, явление светорассеяния (эффект Тендаля). Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей. Вместе с тем белки не являются истинными коллоидами, так как они способны образовывать молекулярные растворы.

Молекулярная масса белков. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в состав которых входят сотни и тысячи аминокислотных остатков, объединенных в макромолекулярную структуру. Молекулярная масса белков колеблется от 6000 до 1000000 и выше.

Молекулярная масса сложных белков определяется кроме белковой части и составом небелкового компонента, а для олигомерных белков – молекулярной массой белковых субъединиц (протомеров) и их количеством в составе комплекса.

Форма белковых молекул. Белки по их форме разделяют на:

  • глобулярные (шарообразные),
  • фибриллярные (нитевидные).

Форма молекул глобулярных белков динамична и под влиянием рН, температуры или ионной силы раствора может меняться. Глобулярные белки (например, гемоглобин, альбумины и глобулины) являются асимметричными в указанных измерениях.

Под первичной структурой белка подразумевают порядок или последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Если в состав белка входит несколько полипептидных цепей, объединенных в одну белковую молекулу посредством дисульфидных связей и нековалентных взаимодействий, или если одна полипептидная цепь содержит внутренние дисульфидные связи, то задача определения первичной структуры несколько осложняется, так как необходимо предварительное разъединение этих цепей и связей.

Расшифрованы первичные структуры миоглобина человека (153 аминокислотных остатка), α-цепи (141) и β-цепи (146) гемоглобина человека, цитохрома С из сердечной мышцы человека (104), лизоцима молока человека (130), химотрипсиногена быка (245), рибонуклеазы (124) и многих других белков, в том числе ферментов и токсинов.

Давайте вместе сделаем данный сайт лучше! Поделитесь ссылкой на этот сайт со своими одногрупниками. Это поможет развитию нашего сайта.

2015-2021 © Биология для студентов | При использовании материалов сайта - прямая ссылка на vseobiology.ru обязательна.

^ Наверх