Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т.е. способ свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре белка. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным:

  • a-спирали,
  • β-структуры.

Наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать a-спираль. Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков.

Движущей силой в возникновении a-спиралей (так же как и β-структур) является способность аминокислот к образованию водородных связей.

В структуре a-спиралей открыт ряд закономерностей:

  • На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.
  • Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, а на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм.
  • Угол подъема спирали 26°, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) a-спиральной структуры составляет 2,7 нм.

Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название β-структуры. В этом случае две или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно связываются межцепочечными водородными связями между -NH- и -СО-группами соседних цепей, образуя структуру типа складчатого слоя.

Схематическое изображение β-структуры полипептидных цепей.

В природе существуют белки, строение которых, однако, не соответствует ни β-, ни a-структуре. Типичным примером таких белков является коллаген – фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани в организме человека и животных.

Методами рентгеноструктурного анализа в настоящее время доказано существование еще двух уровней структурной организации белковой молекулы, оказавшихся промежуточными между вторичной и третичной структурами. Это так называемые надвторичные структуры и структурные домены.

Надвторичные структуры представляют собой агрегаты полипептидных цепей, обладающих собственной вторичной структурой и образующихся в некоторых белках в результате их термодинамической или кинетической стабильности. Так, в глобулярных белках открыты (βхβ)-элементы (представлены двумя параллельными β-цепями, связанными сегментом х), βaβaβ-элементы (представлены двумя сегментами α-спирали, вставленными между тремя параллельными β-цепями) и др.

Доменное строение глобулярного белка (флаводоксина) (по А. А. Болдыреву)

Домен – это компактная глобулярная структурная единица внутри полипептидной цепи. Домены могут выполнять разные функции и подвергаться складыванию (свертыванию) в независимые компактные глобулярные структурные единицы, соединенные между собой гибкими участками внутри белковой молекулы.

© 2015-2019 vseobiology.ru | При использовании материалов сайта - прямая ссылка на vseobiology.ru обязательна.

Заказать курсовую скидка 15%

^ Наверх