По форме молекулы и особенностям пространственной структуры белки делятся на две группы:
- глобулярные,
- фибриллярные.
Форма глобулярных белков близка к сферической или эллипсоидной, с отношением короткой и длинной осей до 1:50. Молекулы фибриллярных белков имеют удлиненную форму и могут образовывать многомолекулярные нитевидные агрегаты — фибриллы.
Фибриллярные белки.
Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные функции, обеспечивая прочность тканей; глобулярные белки несравненно более разнообразны по функциям. Существенны различия белков этих групп и по физико-химическим свойствам.
Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи, содержащей а-спирали, (3-структуры и участки без периодической структуры. Это происходит прежде всего в результате взаимодействий между боковыми группами аминокислот. Дисульфидная связь возникает за счет сульфгидрильных (тиоловых) групп цистеина. Соединение, получающееся в результате замыкания дисульфидной связи между двумя молекулами свободного цистеина, называют цистином. Цистеиновые остатки пептидных цепей, связанные дисульфидной связью, называют полуцистиновыми остатками.
Образование дисульфидных связей приводит к тому, что удаленные друг от друга области пептида сближаются и фиксируются. Например, в молекуле рибонуклеазы имеется четыре дисульфидных связи, соединяющих попарно восемь полуцистиновых остатков так, что образуются фиксированные петли.