Под третичной структурой белка подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.
В настоящее время получены доказательства, что в стабилизации пространственной структуры белков, помимо ковалентных связей (пептидные и дисульфидные связи), основную роль играют так называемые нековалентные связи. К этим связям относятся:
- водородные связи,
- электростатические взаимодействия заряженных групп,
- межмолекулярные ван-дер-ваальсовы силы,
- взаимодействия неполярных боковых радикалов аминокислот, так называемые гидрофобные взаимодействия и т.д.
а - электростатическое взаимодействие; б - водородная связь; в - гидрофобные взаимодействия неполярных групп; г - диполь-дипольные взаимодействия; д - дисульфидная (ковалентная) связь
Типы нековалентных связей, стабилизирующих третичную структуру белка
Основной движущей силой в возникновении трехмерной структуры является взаимодействие радикалов аминокислот с молекулами воды, образуя гидрофильную поверхность. В какой-то момент возникает термодинамически наиболее выгодная стабильная конформация молекулы.
Конформацией принято называть пространственное расположение атомов в молекуле белка. Этот термин означает структурное состояние молекулы белка, которое может переходить без разрыва ковалентных связей в другое структурное состояние, вызванное, например, вращением вокруг единственной связи.
В процессе укладки синтезированной полипептидной цепи, получившем название фолдинга – формирование нативной пространственной структуры, в клетках происходит отбор из множества стерически возможных состояний одной-единственной стабильной и биологически активной конформации, определяемой первичной структурой.