Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Организм че­ловека и животных не может обходиться без регулярного поступ­ления белков извне, так как пластическая роль белков (участие в построении разнообразных клеточных структур) пре­восходит их энергетическую ценность. Степень усвоения организмом белка характеризует биологическую ценность последнего, которая будет тем выше, чем ближе аминокислотный состав пищевого белка к составу белков данного организма.

Белки, вводимые с пищей в организм, никогда не включаются в состав тканей и органов без предварительного их расщепления. Распад белковых веществ на более простые, лишенные видовой и тканевой специфичности соединения осуществляется при учас­тии ряда ферментов класса гидролаз. Гидролиз белков может быть либо частичным (до пептидов), либо полным (до аминокислот). Процесс неполного гидролиза белков, при котором распадаются лишь некоторые пептидные связи, ускоряется специфическими ферментами — протеиназами (пептидилпептидогидролазами), важнейшими из которых являются трипсин, пепсин и химотрипсин (основные ферменты ЖКТ).

Пептиды, образовавшиеся в результате действия на белки протеиназ, подвергаются дальнейшему расщеплению до аминокис­лот при участии пептидаз:

  • карбоксипептидаз (отщепляют амино­кислоты от С-конца пептида),
  • аминопептидаз (отщепляют ами­нокислоты от N-конца пептида),
  • дипептидгидролаз (расщепля­ют дипептиды).

В результате совместного действия протеолитических ферментов (протеиназ и пептидаз) белки пищи распадаются до аминокислот. Свободные аминокислоты претерпевают в орга­низме человека и животных различные превращения: часть их ис­пользуется для синтеза белков органов и тканей, часть затрачива­ется на синтез гормонов, витаминов и т.п., часть же, подвергаясь полному распаду, используется в качестве энергетического мате­риала.

В организме осуществляются три типа превращений аминокис­лот:

  • по a-аминогруппе;
  • по карбоксильной группе;
  • по радикалу.

Реакции по a-аминогруппе аминокислот — это в основном ре­акции дезаминирования и переаминирования.

Дезаминирование аминокислот может идти различными путями, но главный из них — окислительное дезаминирование, которое осуществляется в две стадии.

Переаминирование аминокислот идет главным образом с a-ке-тоглутаровой кислотой согласно уравнению:

Образовавшаяся глутаминовая кислота вслед за этим претер­певает окислительное дезаминирование, а выделяющаяся при этом a-кетоглутаровая кислота снова вовлекается в реакцию переаминирования с L-аминокислотами.

Реакция переаминирования между L-аминокислотами и a-ке-тоглутаровой кислотой является обратимой, поэтому при опреде­ленных условиях она служит для синтеза L-аминокислот из кетокислот и глутаминовой кислоты. Коферментом трансаминаз выс­тупает витамин В6.

Реакции по карбоксильным группам аминокислот сводятся в основном к двум процессам: декарбоксилированию и образова­нию аминоациладенилатов.

Реакция декарбоксилирования монокарбоновых аминокислот сопровождается выделением СО2 и образованием аминов. В большинстве случаев продуктами декарбоксилирования ами­нокислот являются амины, обладающие высокой физиологичес­кой активностью, вследствие чего их называют биогенными ами­нами. Так, при декарбоксилировании гистидина возникает гистамин:

Другой важной реакцией аминокислот по СООН-группе явля­ется образование ими аминоациладенилатов.

© 2015-2019 vseobiology.ru | При использовании материалов сайта - прямая ссылка на vseobiology.ru обязательна.

Заказать курсовую скидка 15%

^ Наверх