Vinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.xVinaora Nivo Slider 3.x

Вирус гриппа имеет липопротеиновую оболочку, на поверхности которой находятся белок гемагглютипина, нейраминидаза и N-конец М2-белка.

Строение вируса гриппа

Основной белок этого вируса, ответственный за появление протективных антител, — гемагглютинин. При синтезе в клетке животных он подвергается модификации (гликозилированию, специфическому расщеплению на два фрагмента НА1 и НА2, удерживаемых вместе дисульфидными связями) и в вирионах существует в форме стабильной субъединицы триммера. Нативный гемагглютинин имеет форму встроенных гантелевидных структур с большой головкой, обращенной наружу, и малой головкой, погруженной в липидную мембрану вириона. На большой головке локализованы две последовательные антигенные детерминанты (А и В) и две конформационные детерминанты (С и D). Изолированный гемагглютинин значительно слабее стимулирует клоны Т-лимфоцитов из-за отсутствия в препаратах М2-белка либо по другим причинам.

Многочисленные попытки создать гриппозную субъединичную вакцину, или так называемую сплит-вакцину, на основе изолированного гемагглютинина не дали удовлетворительных результатов. Мономерный гемагглютинин, полученный микробиологическим синтезом на матрице рекомбинантной ДНК и лишенный гликозилирования, почти не иммуногенен. Гликозилирование капсидных вирусных белков влияет на их физическую стабильность, антигенные свойства и, возможно, на способность к взаимодействию с липидами, что определяет в некоторых случаях возникновение мультимерных форм белка.

© 2015-2019 vseobiology.ru | При использовании материалов сайта - прямая ссылка на vseobiology.ru обязательна.

Электронный адрес для связи artemchichkov@gmail.com

^ Наверх