Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот, соединенных пептидной связью (-СО-НН-). Белки называют также протеинами. Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белков приходится не менее 50% сухой массы органических соединений животной клетки. В организме человека насчитывается до 5 млн. различных видов белков.
Белковая молекула может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от пятидесяти до нескольких сотен (иногда более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее пятидесяти аминокислотных остатков, называют пептидами. Характерная для данного белка конформация определяется последовательностью аминокислотных остатков и стабилизируется водородными связями между пептидными и боковыми группами аминокислотных остатков, а также электростатическими и гидрофобными взаимодействиями. Каждый белок (или смесь функционально связанных белков) характеризуется отличным от других белков элементарным составом, однако все белки обязательно содержат пять элементов:
- азот,
- углерод,
- кислород,
- водород
- серу.
Функции белков. Ферментативная. Белки катализируют реакции обмена веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечного сокращения, нервной проводимости.
Строительная. Структурные белки составляют основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований, формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.).
Сократительная. При посредстве белков сократительной системы (актина и миозина) по единому механизму осуществляются расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека.
Регуляторная. Регуляторные белки контролируют биосинтез белка и нуклеиновых кислот. К регуляторным белкам относятся также пептиднобелковые гормоны, которые секретируются эндокринными железами.
Рецепторная. С помощью специальных рецепторных белков наружной поверхности плазматической мембраны клеткой воспринимаются информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы.
Транспортная. Транспортные белки, или белки-переносчики, участвуют в активной транспортировке ионов, липидов, сахаров и аминокислот через биологические мембраны.
Защитная. Защитные белки, к которым относятся иммуноглобулины, формируют защитные системы высших организмов. К защитным белкам относятся белки комплемента, отвечающие за лизис чужеродных клеток и активацию иммунологической функции, белки системы свертывания крови (тромбин, фибрин) и противовирусный белок интерферон.
Специальная. При участии белков биоэнергетической системы (например, родопсин, цитохромы) происходят преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения.
Питательная. Пищевые и запасные белки (казеин, проламины) играют важную роль в развитии и функционировании организмов.
Все природные белки (протеины) подразделяют на два больших класса.
Простые белки гидролизуются кислотами или щелочами до аминокислот и не дают при гидролизе других органических и неорганических соединений. Они состоят только из остатков α-аминокислот. На основании условно выработанных критериев (растворимость, аминокислотный состав, осаждаемость и др.) простые белки делят на следующие группы:
- протамины,
- гистоны,
- альбумины,
- глобулины,
- проламины,
- глютелины,
- протеиноиды.
Протамины (простейшие белки). Это относительно небольшие белки с молекулярной массой до 10 000. В составе молекулы этих белков содержится до 85% аминокислот с положительно заряженными радикалами (обычно аргинин) и ограниченный набор (6 - 8) других аминокислот, что обусловливает их основные свойства. Протамины растворимы в слабых растворах кислот, не осаждаются при кипячении, имеют изоэлектрическую точку при рН 10 -12, входят в состав белков нуклеопротеинов, не содержат триптофан и серу.
Гистоны. Представляют собой основные белки с молекулярной массой от 12000 до 20000, содержащие в составе молекулы 20-30% аминокислот с положительно заряженными радикалами (обычно аргинин и лизин). Гистоны не содержат триптофана, растворимы в разбавленных кислотах (0,2М HСl), осаждаются аммиаком и этанолом, имеют изоэлектрическую точку при рН 8,5 Гистоны содержатся главным образом в ядрах клеток животных и растений, где играют важную роль в структуре хроматина (нитевидного комплекса ДНК, гистонов и др. белков).
Альбумины относятся к белкам, широко распространенным в животных и растительных организмах. Содержатся эти белки в сыворотке крови, белке яиц, мышцах, молоке, семенах, листьях, стеблях и корнях растений. Альбумины растворяются в воде, из водных растворов высаливаются сульфатом аммония при полном насыщении, при кипячении выпадают в осадок в виде сгустков денатурированного белка.
Глобулины - белки, нерастворимые в воде, но растворимые в разбавленных растворах нейтральных солей (4-10%); осаждаются из раствора при полунасыщении сульфатом аммония, а также при полном удалении солей, например, посредством диализа. Представителями этой группы белков являются глобулины сыворотки крови, глобулины молока, яичный глобулин, легумин семян гороха, фазеолин семян фасоли, эдестин семян конопли и др. В животных организмах глобулины выполняют защитную, транспортную и некоторые другие функции; в семенах растений они являются в основном запасными белками, но среди них имеются белки, выполняющие каталитические функции.
Проламины - группа хорошо растворимых в 60-80% водном растворе этанола белков. Они являются растительными белками, характерны исключительно для семян злаковых, в животном мире не встречаются. Проламины входят в состав клейковины - белкового сгустка, обеспечивающего упругость и эластичность теста.
Глютелины хорошо растворяются в слабых растворах щелочей (0,1-0,2%), но не растворимы в воде, растворах этанола и нейтральных солей. Эта группа белков, содержится в семенах злаков и других культур, а также в зеленых частях растений. Глютелины вместе с проламинами входят в состав клейковины. Глютелины содержат до 45% глутаминовой кислоты.
Протеиноиды (склеропротеины). Характерной особенностью протеиноидов является полная нерастворимость в воде, растворах нейтральных солей, разведенных кислотах и щелочах. Протеиноиды относятся к фибриллярным белкам. Эти белки входят в состав кожи, сухожилий, костей, хрящей (коллаген), волос, рогов, копыт, перьев (кератин), паутины и шелковой нити (фиброин). Кератины содержат до 3% серы.
В состав сложных белков входит белковая часть и какая-либо небелковая (простетическая) группа. В зависимости от химической природы простетической группы различают:
- хромопротеины,
- фосфопротеины,
- липопротеины,
- гликопротеины,
- металлопротеины.
Хромопротеины состоят из простого белка, связанного с каким-либо окрашенным соединением небелкового характера. Эти белки обладают высокой биологической активностью. Одни из них участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, другие - в процессе фотосинтеза, третьи - в переносе кислорода и диоксида углерода и т.д. Хорошо изученным представителем хромопротеинов является гемоглобин - белок, играющий важную роль в дыхательной функции крови теплокровных (транспорт кислорода и диоксида углерода). Молекула гемоглобина состоит из белка глобина и небелковой группы гема. Видовая специфичность гемоглобина человека и животного обусловлена глобином. Гемоглобин обладает очень интересной и биологически важной особенностью. Он легко соединяется не только с кислородом, но и с СО, NO и другими газами. При воздействии окислителей к железу гемоглобина присоединяется группа -ОН и оно становится трехвалентным.
Фосфопротеины - белки, содержащие в своем составе ортофосфорную кислоту, присоединенную сложноэфирной связью к остаткам серина, реже треонина. Фосфопротеины играют важную роль в питании как зародышей животных, так и молодого, растущего животного организма. Важными представителями этой группы белков являются казеин - главный белок молока, вителлин и фосфовитин - белки яичного желтка, ихтулин, выделенный из икры рыб и некоторые другие.
Липопротеины - это соединения, состоящие из липидов и специфических белков, связанных между собой посредством гидрофобных и электростатических взаимодействий. Из липидов в составе липопротеинов обнаружены ацилглицерины, жирные кислоты, фосфолипиды, холестерин и его эфиры. Среди липопротеинов различают структурные (нерастворимые) и свободные (растворимые в воде). Структурные липопротеины входят в состав мембран клетки и ее структурных образований, оболочки нервных волокон и жировых шариков молока, пластид растительной клетки (хлоропластов) и др. Структурные липопротеины обеспечивают проницаемость мембран. Свободные липопротеины содержатся в плазме крови, молоке, желтке яиц и др. Они занимают ключевое место в транспорте и обмене липидов. Наиболее изученными являются липопротеины крови.
Гликопротеины - белки, содержащие в качестве небелковой группы углеводы и их производные (галактозу, маннозу, аминосахара, олигосахариды, гетерополисахариды и др.) Углеводный и белковый компоненты в гликопротеинах соединены О- или N-гликозидными связями. В образовании О-гликозидных связей между углеводным компонентом и белком участвуют остатки серина, треонина, гидроксилизина и гидроксипролина. В образовании N-гликозидной углевод-белковой связи могут участвовать глюкозамины (или N-ацетилглюкозамины) и амидная группа аспарагина пептидной цепи. Углеводная часть в молекуле гликопротеина может составлять менее 1%, а может достигать 30% и более.
Металлопротеины - сложные белки, в состав которых входят ионы какого-либо одного или нескольких металлов, соединенные с белковой частью посредством комплексной связи. Ионы металлов в металлопротеинах можно отделить от белка только при энергичном воздействии. К металлопротеинам относятся ферритин, содержащий железо, церулоплазмин и полифенолокс и д аза, содержащие медь, амилаза, содержащая кальций и др. Некоторые металлопротеины, особенно из группы ферментов, содержат в качестве простетической группы несколько различных веществ. Так, например, в сукцинатдегидрогеназе, наряду с производным флавина, содержится железо, ксантиноксидаза содержит производное флавина и молибден, алкогольдегидрогеназа - производные пиридина и цинк и т.д.