В большинстве случаев мы представляем себе белки как объекты, которые имеют вполне определенную стабильную структуру. Они могут иметь несколько подвижных частей, соединенных петлями, но в основном пространственная структура белкая вляется вполне определенной. Однако, по мере исследования и расшифровки геномов, становится очевидным, что большое количество белков не имеют единственной заданной пространственной структуры, а, напротив, функционально используют специфические переходы между разупорядоченностью и упорядоченностью своей структуры. Например, гормон глюкагон, малый белок, состоящий из 29 аминокислот, является бесструктурным в цитозоле. Но, когда он связывается с рецептором, он принимает специфическую конформацию для распознавания. Многие сигнальные белки становятся упорядоченными только при связывании с соответствующим рецептором. Переходы порядок-беспорядок важны для сигнальных белков. Разупорядоченные белки быстро удаляются из клетки протеолизом, поэтому сигнальные белки имеют малое время жизни, что важно для быстрого отклика на сигнал и позволяет тонко регулировать сигнальные системы. Кроме того, разупорядочение позволяет распознавать один и тот же белок различным образом. Сигнальные пути в клетках очень сложные и некоторые сигнальные белки могут различным образом воздействовать на различные компоненты сигнальной системы организма. Другим примером использования принципа разупорядочения являются молекулы, которые связываются с очень большими объектами. Например, белки, которые связываются с ДНК, зачастую используют разупорядоченные линкеры. К примеру, белок р53, который имеет антиканцерогенную функцию, состоит из четырех доменов, которые связываются с четырьмя соседними сайтами в ДНК. Эти домены соединены в единый комплекс гибкими белковыми цепями.

Другой пример белков, в которых используется разупорядочение белковой цепи – антитела, в которых гибкие линкеры позволяю тсвободно перемещаться антиген-связывающим доменам ("рукам"), позволяя точную подгонку к поверхностям различных целей. Все антитела имеют Y-образную форму и образованы из двух идентичных "тяжелых" H-цепей (heavy) и двух идентичных "легких" L-цепей (light). Каждая "рука" (arm) молекулы антитела образована одной H-цепью и одной L-цепью, связанных межд собой дисульфидными мостиками. На конце каждой руки расположены шесть полипептидных петель, образующих область связывания антигена – участок комплементарности, CDR (complementery-determinig region), к эпитопу антигена. Продолжая рассмотрение структурной разупорядоченности, которая является необходимым компонентом функциональности белка, необходимо отметить, что разупорядоченные белки должны конструироваться специальным образом, чтобы избегать образования устойчивых глобулярных структур. Этого можно достичь, например, используя, гидрофильные и не используя гидрофобные аминокислоты.

Кром того, использование глицина и пролина увеличивает разупорядочение, поскольку глицин обеспечивает максимальную гибкость пептидной цепи, а пролин образует жесткий излом. Селективное разупорядочение белковой цепи может быть использовано в необходимых случаях с помощью соответствующего построения аминокислотных последовательностей.