Все белки большого суперсемейства АВС- транспортёров состоят из двух трансмембранных (Т) и двух цитозольных АТФ-связывающих (А) доменов.

Каждый домен Т состоит из шести трансмембранных а-спиралей. Два домена Т формируют проход в мембране, через который транспортируемый метаболит (который часто называют субстратом) проходит сквозь мембрану и который определяет субстратную специфичность каждого АВС-транспортёра.

Строение доменов А на 30-40% аналогично во всех АВС-транспортёрах, что указывает на их общее эволюционное происхождение. Некоторые ABC-белки содержат также дополнительные экзоплазматические субстрат-связывающие или регуляторные субъединицы.

Плазматическая мембрана многих бактерий содержит многочисленные белки пермеазы, которые являются членами АВС-суперсемейства. Пермеазы используют энергию гидролиза АТФ для переноса специфических аминокислот, сахаров, витаминов и даже пептидов через мембрану в цитозоль клетки. Поскольку бактерии часто существуют в почве или водоёмах с низкой концентрацией питательных веществ, то АВС-транспортёры обеспечивают снабжение клетки даже против градиента концентрации.

Бактериальные пермеазы обычно являются индуцируемыми. По определению индуцируемыми или адаптивными ферментами называются ферменты, скорость синтеза которых изменяется в зависимости от условий существования организма. Регуляция синтеза индуцируемых ферментов происходит на генетическом уровне под действием индукторов, которыми могут быть соответствующие субстраты и метаболиты, а также гормоны. Механизм индукции заключается в депрессировании генов, контролирующих синтез.

Поскольку бактериальные пермеазы являются индуцируемыми белками, то их количество в плазматической мембране бактерии регулируется и концентрацией питательных веществ в окружающей среде, и метаболическими потребностями клетки.

У гистидиновой пермеазы Е. coli, типичного бактериального АВС- транспортёра, все четыре домена - два трансмембранных и два цитозольных АТФ-связывающих - являются отдельными субъединицами.

В настоящее время обнаружено более 50 ABC-транспортёров в клетках млекопитающих, переносящих малые молекулы через мембраны.

Первый ABC-насос был обнаружен при исследовании явления лекарственной резистентности опухолевых клеток к некоторым лекарственным препаратам с различной химической структурой.

Более 50 обнаруженных в клетках млекопитающих АВС-транспортёров экспрессируются преимущественно в клетках печени, кишечника и почек - там, где протекают интенсивные процессы выведения из организма токсических веществ и продуктов жизнедеятельности. Субстратами этих ABC-белков являются сахара, аминокислоты, холестерол, пептиды, белки, токсины и ксенобиотики.

В отличие от бактериальных АВС-транспортёров все домены белка MDR1 являются частями одной полипептидной цепи с молекулярной массой 170 кДа.

Исследование трёхмерной структуры гомологичного АВС-транспортёра липидов Е. coli показало, что молекула транспортёра имеет V-образную форму с вершиной, погружённой в мембрану, и расположенными в цитозоле центрами связывания АТФ.

Схема липидной флоппазы - ABC-транспортёра Е. coli

Хотя детальный механизм работы белка MDR1 и аналогичных АВС-транспортёров ещё не установлен, вероятнее всего, они функционируют по флоппазному механизму.

В соответствии с этим механизмом транспортёр MDR1 перебрасывает ("flop) заряженную молекулу субстрата с цитозольной на эндоплазматическую сторону мембраны. Этот эндергонический процесс происходит за счёт энергии гидролиза АТФ, благодаря АТФазной активности белка.

Схема флоппазного механизма работы АВС-транспортёров

Свидетельства в пользу этой модели дали исследования гомологичного белка MDR2, который располагается на плазматической мембране клеток печени выстилающих желчные протоки.

MDR2 переносит фосфолипиды с цитозольной стороны мембраны на экзоплазматическую сторону по флип-флоп механизму, создавая тем самым избыток фосфолипидов в липидном монослое с экзоплазматической стороны мембраны. Эти липиды затем отделяются от мембраны и формируют значительную фракцию в составе желчи.

Весь процесс перемещения субстратов из цитозоля в экзоплазму ABC-транспортёрами типа MDR1 можно представить в виде пяти этапов.

1. Гидрофобная часть субстрата под действием гидрофобных сил самопроиз­вольно встраивается в цитозольный липидный монослой мембраны, а заряженная часть субстрата остаётся в контакте с цитозолем.
2. Субстрат диффундирует вдоль мембраны к белку MDR1 и связывается с ним.
3. Транспортёр за счёт энергии гидролиза АТФ перебрасывает заряженный субстрат на экзоплазматическую сторону мембраны.
4. На экзоплазматической стороне субстрат свободно диффундирует по липидному монослою.
5. В финале субстрат уходит в экзоплазматическое пространство.

Бактериородопсины — семейство мембранных светочувствительных белков археот (например, галобактерий). Бактериородопсины осуществляют перенос протона через плазматическую мембрану, по строению сходны с родопсинами млекопитающих.

Этот белок выполняет ту же функцию, что и хлорофилл в других организмах - обеспечивает преобразование энергии солнечного света в энергию химических связей. Он действует как зависимая от света протонная помпа. Поглощение кванта света приводит к быстрым структурным изменениям в молекуле, благодаря которым происходит перенос катиона водорода с цитоплазмы на внешнюю сторону клеточной мембраны.

Трансмембранная часть бактериородопсина сложена из 7 регулярных α -спиралей, идущих от одного до другого края мембраны, а одинокая β -шпилька и все нерегулярные участки цепи (соединяющие спирали-петли) выходят из мембраны. Сидящие на α -спиралях гидрофобные группы обращены «наружу» к липидам (тоже гидрофобным) мембраны. Полярные же группы (их немного) обращены внутрь очень узкого канала, по которому идет протон.

Процесс переноса протона через мембрану

Протонная проводимость осуществляется при содействии прикреплённой внутри пучка спиралей молекулы кофактора — ретиналя. Он перекрывает центральный канал бактериородопсина. Поглотив фотон, ретиналь переходит из полностью-транс- в 13-цис-форму. При этом он изгибается и переносит протон с одного конца семиспирального пучка на другой. А потом ретиналь разгибается и возвращается назад, но уже без протона.

Природные фотопреобразующие наноматериалы используются в фармакологии, биомедицине, био- и нанотехнологиях. В 1994-м группа российских ученых впервые в мире получила пластинки с бактериородопсином. Пластинки с бактериородопсином можно применять в биомолекулярной электронике. Главный результат достижения — ориентирование пурпурных мембран, которые содержат бактериородопсин в гидрофобных и гидрофильных средах. В пластинках на желатиновой основе содержится около 50 % бактериородопсина. На основе бактериородопсина создается фоторецептор с микроэлектродом из SnO₂ и на светоизлучающие диоды подается сигнал. Главное применение этого нанотехнологического материала — в искусственных энерго- и фотопреобразующих мембранах и нанопленках.